Conformation of Proteins and Nucleic acids MCQ Quiz in हिन्दी - Objective Question with Answer for Conformation of Proteins and Nucleic acids - मुफ्त [PDF] डाउनलोड करें

सही उत्तर केवल A और C है।

व्याख्या:

• A. DNA के डिऑक्सीराइबोज़ शर्करा में 2'-OH समूह नहीं होता है, जिससे त्रिविम बाधा कम हो जाती है: सही।
  • DNA में 2'-OH समूह की अनुपस्थिति त्रिविम बाधा को कम करती है, जो शारीरिक परिस्थितियों में DNA को B-रूप को अधिक आसानी से अपनाने का एक प्रमुख कारक है।
• B. RNA का 2’-OH समूह पूरक रज्जुक के साथ अधिक स्थिर हाइड्रोजन बंध बनाने में सक्षम बनाता है: गलत।
  • जबकि 2'-OH समूह हाइड्रोजन बंध में शामिल हो सकता है, यह RNA द्वारा A-रूप को अपनाने का कारण नहीं है। 2'-OH समूह त्रिविम बाधा उत्पन्न करता है और शर्करा पकड़ को प्रभावित करता है, जो A-रूप संरचना का पक्षधर है।
• C. RNA में 2’-OH समूह की उपस्थिति से त्रिविम  टकराव होता है, जो A-रूप को बढ़ावा देता है: सही।
  • RNA में 2'-OH समूह त्रिविम बाधा उत्पन्न करता है, जो B-रूप को अस्थिर करता है और A-रूप हेलिक्स को स्थिर करता है।
• D. DNA और RNA दोनों में समान फॉस्फेट बैकबोन होते हैं, जो अलग-अलग क्षार एकत्रण का पक्षधर होता है: गलत।
  • हालांकि DNA और RNA में समान फॉस्फेट बैकबोन होते हैं, लेकिन वे जो कुंडली रूप अपनाते हैं, वह शर्करा में 2'-OH समूह की उपस्थिति या अनुपस्थिति से अधिक प्रभावित होता है, न कि बैकबोन के क्षार एकत्रण गुणों से।

चित्र. RNA का A रूप और DNA का B रूप।

सही उत्तर B, A है।

व्याख्या:

A-रूप DNA

• संरचना: A-रूप DNA एक दक्षिणावर्ती कुंडली है, जो B-रूप के समान है, लेकिन यह छोटा और चौड़ा है। A-DNA में प्रति मोड़ लगभग 11 क्षार युग्म होते हैं और इसमें महत्वपूर्ण प्रोपेलर ट्विस्ट होता है, जिससे इसका प्रमुख खांचा संकीर्ण और गहरा होता है, और लघु खांचा चौड़ा और उथला होता है।
• स्थितियाँ: यह रूप निर्जलीकरण की स्थिति में या कम जल गतिविधि वाले विलयनों में पसंद किया जाता है, जिसे इन विट्रो में अल्कोहल-जल मिश्रणों का उपयोग करके दोहराया जा सकता है।
• कार्यक्षमता: यह ज्यादातर गैर-शारीरिक स्थितियों में देखा जाता है, लेकिन यह DNA-प्रोटीन अंतःक्रिया और RNA संरचनाओं में भूमिका निभा सकता है।

B-रूप DNA

• संरचना: B-रूप DNA कोशिकाओं में सबसे आम DNA संरूपण है, जो एक दक्षिणावर्ती कुंडली द्वारा विशेषता है। इसमें प्रति मोड़ लगभग 10.5 क्षार युग्म होते हैं, जिसमें एक लघु और एक प्रमुख खांचा होता है जो प्रोटीन-DNA अंतःक्रिया की सुविधा प्रदान करता है।
• स्थितियाँ: यह रूप हाइड्रेशन और आयनिक शक्ति की शारीरिक स्थितियों में प्रचलित है।
• कार्यक्षमता: यह DNA के मानक मॉडल का प्रतिनिधित्व करता है और वॉटसन और क्रिक द्वारा खोजी गई द्वी-कुंडली संरचना से सबसे अधिक जुड़ा हुआ रूप है। यह लगभग सभी कोशिकीय DNA गतिविधियों में शामिल है।

Z-रूप DNA

• संरचना: Z-DNA एक वामवर्ती कुंडली है, जो अन्य दो रूपों के विपरीत है। इसमें एक ज़िग-ज़ैग बैकबोन संरचना है, जिसमें प्रति मोड़ लगभग 12 क्षार युग्म होते हैं। यह ग्लाइकोसिडिक बंधों के चारों ओर वैकल्पिक सिन और एंटी-संरूपण प्रदर्शित करता है, जिससे इसकी विशिष्ट वामवर्ती सर्पिल होती है।
• स्थितियाँ: यह रूप उच्च नमक सांद्रता में पसंद किया जाता है या कुछ संशोधनों और अनुक्रमों द्वारा स्थिर किया जा सकता है, विशेष रूप से वैकल्पिक प्यूरीन और पिरिमिडीन क्षार (जैसे, CG दोहराव)।
• कार्यक्षमता: Z-DNA जीन अभिव्यक्ति और विनियमन में भूमिका निभा सकता है, क्योंकि यह जीनोम में अनु लेखन प्रारंभ स्थलों के पास पाया गया है। यह जीनोम स्थिरता और तनाव प्रतिक्रियाओं के दौरान भी भूमिका निभा सकता है।

संरूपण:

A. B, Z: गलत, क्योंकि Z-DNA वास्तव में एक वामवर्ती कुंडली है और उच्च नमक सांद्रता जैसी विशिष्ट परिस्थितियों में होता है।

B. A, Z: गलत, क्योंकि शारीरिक स्थितियों में प्रमुख रूप B है, A नहीं।

C. B, A: सही, क्योंकि B-DNA शारीरिक स्थितियों में प्रमुख रूप है, और A-DNA अधिक संकुचित है और निर्जलीकरण की स्थिति में होता है।

D. Z, A: गलत, क्योंकि Z-DNA शारीरिक स्थितियों में प्रमुख रूप नहीं है।

चित्र. DNA द्वी कुंडली के तीन अलग-अलग संरूपण। (A) A-DNA, दक्षिणावर्ती कुंडली, से 4IZQ. (B) B-DNA, दक्षिणावर्ती कुंडली, वॉटसन और क्रिक मॉडल, से 1BNA (C) Z-DNA, वामवर्ती कुंडली, से 4OCB. संबंधित DNA अनुक्रम दिए गए हैं। DNA बैकबोन रिबन प्रतिनिधित्व के साथ टैन रंग का है। न्यूक्लियोटाइड A, T, G, Cs क्रमशः लाल, नीले, हरे और पीले रंग में दिखाए गए हैं।

सही उत्तर अध्रुवीय पार्श्व शृंखलाओं के बीच जलविरागी  अंतःक्रियाएँ है।

अवधारणा:

• प्रोटीन की तृतीयक संरचना उसके त्रि-आयामी आकार को संदर्भित करती है, जो उसके जैविक कार्य के लिए महत्वपूर्ण है।
• यह संरचना अमीनो अम्ल पार्श्व शृंखलाओं (R समूहों) के बीच कई प्रकार की अंतःक्रियाओं और बंधों द्वारा स्थिर होती है, जिनमें शामिल हैं:
  • जलविरागी अंतःक्रियाएँ: ये अध्रुवीय पार्श्व शृंखलाओं के बीच होती हैं, जिससे वे प्रोटीन के आंतरिक भाग में, जलीय वातावरण से दूर एकत्रित हो जाते हैं। यह तृतीयक संरचना को स्थिर करने वाला प्रमुख बल है।
  • हाइड्रोजन बंध: ये ध्रुवीय पार्श्व शृंखलाओं के बीच या पार्श्व शृंखलाओं और मुख्य शृंखला के बीच हो सकते हैं, अतिरिक्त स्थिरता प्रदान करते हैं।
  • आयनिक बंध (लवण सेतु): ये धनात्मक रूप से आवेशित (क्षारीय) और ऋणात्मक रूप से आवेशित (अम्लीय) पार्श्व शृंखलाओं के बीच होते हैं, प्रोटीन की समग्र स्थिरता में योगदान करते हैं।
  • डाइसल्फ़ाइड बंध: ये सहसंयोजक बंध हैं जो दो सिस्टीन अवशिष्ट के सल्फर परमाणुओं के बीच बनते हैं, विशेष रूप से बाह्यकोशिकीय प्रोटीन में महत्वपूर्ण स्थिरता प्रदान करते हैं।
  • वान्डर वाल्स बल: ये दुर्बल आकर्षण सभी परमाणुओं के बीच होते हैं जो एक-दूसरे के निकट होते हैं, प्रोटीन के आकार के ठीक समायोजन में योगदान करते हैं।
• कुल मिलाकर, इन अंतःक्रियाओं का अद्वितीय संयोजन एक स्थिर, कार्यात्मक प्रोटीन में परिणत होता है जिसमें उसके जैविक प्रतिक्रिया के लिए आवश्यक विशिष्ट त्रि-आयामी आकार होता है।

चित्र. प्रोटीन संरचना.

व्याख्या:

• मुख्य शृंखला एमाइड के बीच हाइड्रोजन बंध: जबकि वे द्वितीयक संरचना (जैसे अल्फा हेलिक्स और बीटा शीट) में योगदान करते हैं, वे अन्य अंतःक्रियाओं की तुलना में समग्र तृतीयक संरचना को स्थिर करने में कम महत्वपूर्ण हैं।
• अध्रुवीय पार्श्व शृंखलाओं के बीच जलविरागी  अंतःक्रियाएँ: ये अंतःक्रियाएँ तृतीयक संरचना में एक प्रमुख स्थिर करने वाला बल हैं। अध्रुवीय पार्श्व शृंखलाएँ प्रोटीन के आंतरिक भाग में, जलीय वातावरण से दूर, एकत्रित होने की प्रवृत्ति रखती हैं, जिससे काफी स्थिरता मिलती है।
• पेप्टाइड बंधों के बीच सहसंयोजक बंध: पेप्टाइड बंध स्वयं प्राथमिक संरचना (अमीनो अम्ल का क्रम) बनाते हैं लेकिन सीधे तृतीयक संरचना को स्थिर नहीं करते हैं।
• एमीनो और कार्बोक्सिल समूहों के बीच आयनिक अंतःक्रियाएँ: ये अंतःक्रियाएँ (जिन्हें लवण सेतु भी कहा जाता है) तृतीयक संरचना की स्थिरता में योगदान करती हैं लेकिन जलविरागी अंतःक्रियाओं की तरह प्रमुख नहीं हैं।

सही उत्तर चौड़ा और उथला लघु ​ खांच है।

व्याख्या:

• DNA का A-रूप एक दक्षिणावर्ती दोहरी कुंडली संरचना है। यह B-रूप की तुलना में अधिक संकुचित संरचना होने की विशेषता है।
• यह आमतौर पर निर्जलित स्थितियों में या RNA-DNA संकरों में पाया जाता है।

A-रूप DNA की संरचना के परिणामस्वरूप:

• लघु  खांच: A-रूप में, लघु खांच चौड़ी और उथली होती है। इसका अर्थ है कि लघु खांच की चौड़ाई B-रूप की तुलना में अधिक है, और गहराई कम स्पष्ट है। यह पहुंच प्रोटीन बंधन और पहचान को प्रभावित कर सकती है।
• प्रमुख खांच: A-रूप DNA में प्रमुख खांच गहरी और संकीर्ण होती है, जो लघु  खांच के विपरीत है। यह विशेषता इसे लघु  खांच की तुलना में बंधन प्रोटीन के लिए कम सुलभ बनाती है।

A-रूप DNA का कुंडली व्यास लगभग 2.6 नैनोमीटर होता है, जो B-रूप DNA (लगभग 2.0 नैनोमीटर) से बड़ा होता है।

A-रूप DNA में प्रति आधार युग्म का उदय लगभग 2.6 एंगस्ट्रॉम होता है, जबकि B-रूप DNA में 3.4 एंगस्ट्रॉम होता है। इसके परिणामस्वरूप A-रूप के लिए एक छोटा कुंडली पिच होता है।

सही उत्तर DNA का B रूप है।

व्याख्या:

• DNA (डीऑक्सीराइबोन्यूक्लिक एसिड) वह अणु है जो जीवन के लिए आनुवंशिक निर्देशों को वहन करता है।
• DNA कई रूपों को अपना सकता है, लेकिन शारीरिक परिस्थितियों (अर्थात, जीवित कोशिकाओं के भीतर जलीय वातावरण में) में B रूप सबसे स्थिर है।
• DNA संरचनाओं की स्थिरता सटीक आनुवंशिक सूचना भंडारण और संचरण के लिए महत्वपूर्ण है।

व्याख्या:

• DNA का B रूप:
  • यह कोशिकाओं में DNA का सबसे सामान्य और स्थिर रूप है।
  • यह लगभग 10.5 बेस जोड़े प्रति मोड़ के साथ एक दक्षिणावर्ती कुंडली है।
  • B रूप में एक विस्तृत दीर्घ खांचा और एक संकीर्ण लघु खांचा होता है, जो प्रोटीन बंधन और अन्य अंतःक्रियाओं की सुविधा प्रदान करता है।
  • यह वह रूप है जिसमें DNA की द्विकुंडली संरचना का वर्णन सबसे पहले वाटसन और क्रिक ने किया था।
• DNA का A रूप:
  • यह रूप भी एक दक्षिणावर्ती कुंडली है लेकिन 11 बेस जोड़े प्रति मोड़ के साथ।
  • A रूप अधिक कॉम्पैक्ट है और निर्जलित परिस्थितियों में या DNA-RNA संकर कुंडलियों में होता है।
  • इसमें एक गहरा और संकीर्ण दीर्घ खांचा और एक चौड़ा उथला लघु खांचा होता है।
• DNA का Z रूप:
  • यह 12 बेस जोड़े प्रति मोड़ के साथ एक वामावर्ती कुंडली है।
  • Z रूप कम सामान्य है और आमतौर पर वैकल्पिक प्यूरीन-पाइरीमिडीन अनुक्रमों (जैसे, CGCGCG) वाले क्षेत्रों में पाया जाता है।
  • इसमें एक ज़िगज़ैग बैकबोन संरचना है और उच्च लवण स्थितियों या ऋणात्मक सुपरकोइलिंग के तहत बन सकता है।
• DNA का C रूप:
  • यह रूप शायद ही कभी देखा जाता है और A, B और Z रूपों की तुलना में कम अच्छी तरह से चित्रित है।
  • C रूप विशिष्ट आयनिक स्थितियों के तहत उत्पन्न हो सकता है लेकिन आमतौर पर शारीरिक वातावरण में नहीं पाया जाता है।

सही उत्तर ϕ के लिए 4 परमाणु; C 1 , N, C α , C ;  ψ के लिए N, C α , C, N +1

अवधारणा:

• पेप्टाइड बंध एमाइड बंधन है जो तब बनता है जब एक एमिनो एसिड के α-एमिनो एसिड का अयुग्मित इलेक्ट्रॉन युग्म दूसरे एमिनो एसिड के कार्बोक्सिल कार्बन पर आक्रमण करता है।
• यह एक नाभिक स्नेही एसाइल प्रतिस्थापन अभिक्रिया है, जिसमें जल का एक अणु उप-उत्पाद के रूप में मुक्त होता है।
• पेप्टाइड बंध में 40% आंशिक द्विबंध गुण होते हैं, जिसके कारण 6-परमाणु अणु कठोर समतलीय विन्यास में होते हैं और पेप्टाइड बंध का घूर्णन प्रतिबंधित होता है।
• पेप्टाइड बंध का घूर्णन कोण ω द्वारा दिया जाता है और इसका मान आमतौर पर 180°(ट्रांस) होता है और कभी-कभी इसका मान \(\psi\) = 0° होता है।

​

• हालाँकि \(\ N - C\alpha\) और \(C\alpha - C \) बंधों के साथ घूर्णन की अनुमति है।.
• \(\ N - C\alpha \) अनुदिश घूर्णन को ϕ कहा जाता है जबकि \(C\alpha - C \) अनुदिश घूर्णन को \(\psi\) कहा जाता है।
• \(\psi\) और ϕ का मान +180° से -180° तक हो सकता है, लेकिन अधिकांश मान पॉलीपेप्टाइड की रीढ़ की हड्डी और अमीनो एसिड की साइड चेन में परमाणुओं के बीच स्थैतिक बाधा के कारण निषिद्ध हैं।
• जी. एन. रामचंद्रन, अनुमत मान निर्धारित करने वाले पहले व्यक्ति थे और यह अनुमत मान ϕ- \(\psi\) समतल में दर्शाया गया है और इसे रामचंद्रन प्लॉट कहा जाता है।

स्पष्टीकरण:

• ϕ (phi): यह C⁻¹, N, Cα, और C परमाणुओं के बीच का विमोटन कोण है, जो NCα बंधों के चारों ओर घूमने को परिभाषित करता है। इसे चार परमाणुओं द्वारा परिभाषित किया जाता है:
  • श्रृंखला में पिछले अमीनो एसिड (C⁻¹) का C.
  • वर्तमान अमीनो एसिड का N (एमाइड नाइट्रोजन)।
  • वर्तमान अमीनो एसिड का Cα (अल्फा कार्बन)।
  • वर्तमान अमीनो एसिड का C (कार्बोनिल कार्बन)।
• ψ (psi): यह N, Cα, C, और N⁺¹ परमाणुओं के बीच का विमोटन कोण है, जो Cα-C बंधों के चारों ओर घूमने को परिभाषित करता है। इसे चार परमाणुओं द्वारा परिभाषित किया जाता है:
  • वर्तमान अमीनो एसिड का N (एमाइड नाइट्रोजन)।
  • वर्तमान अमीनो एसिड का Cα (अल्फा कार्बन)।
  • वर्तमान अमीनो एसिड का C (कार्बोनिल कार्बन)।
  • अगले अमीनो एसिड का N (N⁺¹).
• ये चार परमाणु प्रत्येक कोण के लिए आवश्यक हैं क्योंकि वे पेप्टाइड श्रृंखला की रीढ़ की हड्डी के चारों ओर घूर्णन को परिभाषित करते हैं।

सही उत्तर है- A, तथा B DNA कुण्डलीयां दायावर्त होता है, Z DNA कुण्डली बामावर्त होता है। 

Key Points

• 1953 में जेम्स वाटसन और फ्रांसिस क्रिक द्वारा प्रस्तावित DNA का द्वी-कुंडलित मॉडल, B-DNA का था।

B-DNA -

• यह जीवित जीवों में DNA का सबसे सामान्य रूप है।
• इसमें दायावर्त द्वी-कुंडलित है जिसमें प्रति चक्र लगभग 10 क्षार युग्म होते हैं।
• यह वाटसन-क्रिक क्षार पेयरिंग नियमों का पालन करता है, जिसमें एडेनिन (A) दो हाइड्रोजन आबंध का उपयोग करके थाइमिन (T) के साथ युग्मन करता है, और गुआनिन (G) तीन हाइड्रोजन आबंध का उपयोग करके साइटोसिन (C) के साथ युग्मन करता है।
• इसमें एक चौड़ी और गहरी मुख्य नाली तथा एक संकीर्ण और उथली छोटी नली होती है, जो DNA स्थानांतरण के दौरान विभिन्न प्रोटीनों और अणुओं के साथ अंतःक्रिया की अनुमति देती है।
• यह DNA प्रतिकृति, प्रतिलेखन और प्रोटीन संश्लेषण जैसी प्रक्रियाओं में प्रयुक्त विशिष्ट संरचना है।

A-DNA -

• यह दायावर्त द्वी-कुंडलित है, जो B-DNA के समान है, लेकिन अधिक सघन और चौड़ी संरचना वाला है।
• B-DNA की तुलना में इसका कुंडलित मोड़ छोटा और अधिक सघन होता है।
• क्षार-युग्मन B-DNA के समान है।
• B-DNA की तुलना में इसमें मुख्य खांचा अधिक गहरा और संकरा तथा लघु खांचा अधिक चौड़ा होता है।
• A-DNA निर्जलीकरण, उच्च नमक सांद्रता, या कुछ धातु आयनों की उपस्थिति की स्थिति में अनुकूल होता है।
• यद्यपि A-DNA जीवित कोशिकाओं में प्रमुख रूप नहीं है, फिर भी यह DNA प्रतिकृति और मरम्मत जैसी प्रक्रियाओं के दौरान अस्थायी रूप से बन सकता है।

Z-DNA -

• यह एक बामावर्त द्वी-कुंडलित है, जो इसे A-DNA और B-DNA दोनों से काफी अलग बनाता है।
• यह प्यूरीन और पिरिमिडीन क्षारों के प्रत्यावर्तन के कारण ज़िग-ज़ैग पैटर्न बनाता है।
• क्षार युग्मन A और B-DNA दोनों से भिन्न है, क्योंकि साइटोसिन (C) ग्वानिन (G) क्षारों के साथ "रिवर्स" वाटसन-क्रिक तरीके से युग्मन बनाता है, जहां G, C के साथ हूगस्टीन क्षार युग्मन का उपयोग करता है।
• इसमें उथली और चौड़ी मुख्य नाली तथा संकीर्ण और गहरी लघु नाली होती है।
• यह रूप उच्च नमक सांद्रता या वैकल्पिक प्यूरीन-पाइरीमिडीन अनुक्रम वाले क्षेत्रों में पसंद किया जाता है।
• A-DNA और B-DNA की तुलना में यह जीवित कोशिकाओं में कम आम है; इसे जीन विनियमन के साथ जोड़ा गया है, विशेष रूप से अनुलेखन और क्रोमेटिन रीमॉडलिंग जैसे संदर्भों में।

Additional Information

अवधारणा:

• लघु से दीर्घवृत्ताकार अक्ष के अनुपात की स्पर्शरेखा वह है जो दीर्घवृत्तता को परिभाषित करता है, जो वृत्ताकार द्‍विवर्णता की इकाई है।
• दूर और निकट पराबैंगनी वृत्ताकार द्‍विवर्णता स्पेक्ट्रा ने क्रमशः 205-250 nm और 250-330 nm को आवृत किया। प्रोटीन द्वितीयक संरचना की गणना बोहन एट. अल.(1992) की विधि के अनुसार की गई थी। किसी भी तरंग दैर्ध्य पर देखी गई दीर्घवृत्तता को दीर्घवृत्तता मूल्यों के एक रैखिक संयोजन द्वारा व्यक्त किया जा सकता है।
• Qob = Qα + Qβ + Qc

व्याख्या:

• वृत्ताकार द्‍विवर्णता स्पेक्ट्रा कुंडलिनी कुंडली संक्रमण
• 100% α कुंडली [θ]222nm = -30,000 deg cm2 dmol-1
• [θ]222nm = -2000 deg cm2 dmol-1
• [θ]222nm = 60° C पर -14,000 deg cm 2 dmol-1
• % कुंडली = [θपर्यवेक्षित- θविकृत] / [θप्राकृतिक - θविकृत]
• [-14,000 + 2000] / [-30,000 + 2000]
• [-12,000] / [-28,000]
• 0.43
• अतः, सही उत्तर विकल्प 2 है।

अवधारणा:

• अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव एक प्रकार का समावयव है जिसका आणविक सूत्र और संयोजकता समान होती है, लेकिन इसके परमाणुओं की स्थानिक व्यवस्था भिन्न होती है।
• दूसरे शब्दों में, अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव ऐसे यौगिक होते हैं जिनका रासायनिक सूत्र समान होता है और परमाणुओं के बीच समान बंध होते हैं, लेकिन अंतरिक्ष में उन परमाणुओं की व्यवस्था भिन्न होती है।
• अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव को दो प्रकारों में विभाजित किया जा सकता है: प्रतिबिंब रूपी समावयव और अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव।
• प्रतिबिंब रूपी समावयव ऐसे अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव होते हैं जो एक दूसरे के अध्यारोपित दर्पण प्रतिबिम्ब होते हैं।
• उनके भौतिक और रासायनिक गुण समान होते हैं, सिवाय इसके कि वे समतल-ध्रुवीकृत प्रकाश को विपरीत दिशाओं में घुमाते हैं। प्रतिबिंब रूपी समावयव में एक या एक से अधिक किरेल केंद्र होते हैं, जो कार्बन परमाणु होते हैं जो चार अलग-अलग समूहों से बंधे होते हैं।
• किरेल केंद्र प्रतिबिंब रूपी समावयव में त्रिविम समावयवता के लिए उत्तरदायी होते हैं।
• अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव, पर दूसरी ओर, ये अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव हैं जो एक दूसरे की दर्पण छवि नहीं हैं।
• उनके भौतिक और रासायनिक गुण अलग-अलग होते हैं, जैसे गलनांक, क्वथनांक और प्रतिक्रियाशीलता।
• अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव तब उत्पन्न हो सकते हैं जब किसी अणु में दो या अधिक किरेल केंद्र हों और उन किरेल  केंद्रों की स्थानिक व्यवस्था अलग-अलग हो।
• उदाहरण के लिए, आइसोल्यूसीन और थ्रियोनीन दो अमीनो अम्ल हैं जिनमें प्रत्येक में दो किरेल केंद्र होते हैं, इसलिए वे अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव के रूप में उपस्थित हो सकते हैं।
• आइसोल्यूसीन और थ्रियोनीन के मामले में, वे एक किरेल केंद्र के विन्यास में भिन्न होते हैं, लेकिन दूसरे में नहीं।
• विशेष रूप से, आइसोल्यूसीन में एक किरेल केंद्र पर R विन्यास तथा दूसरे पर S विन्यास होता है, जबकि थ्रियोनीन में एक किरेल केंद्र पर R विन्यास तथा दूसरे पर R विन्यास होता है।
• क्योंकि वे केवल एक किरेल केंद्र के विन्यास में भिन्न होते हैं, वे प्रतिबिंब रूपी समावयव के बजाय अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव हैं।

व्याख्या:

• प्रोलीन की कठोर चक्रीय संरचना के कारण गोलाकार प्रोटीन में α-हेलिक्स बनाने की प्रवृत्ति कम होती है, जो इसके संरचनात्मक लचीलेपन को सीमित करती है।
• आइसोल्यूसीन और थ्रियोनीन दोनों ही अप्रतिबिंबी त्रिविम समावयव के रूप में उपस्थित हो सकते हैं, जिसका अर्थ है कि एक या अधिक किरेल केंद्रों पर उनके विन्यास अलग-अलग होते हैं, लेकिन वे एक दूसरे की दर्पण छवि नहीं होते हैं।
• ऐसा इसलिए है क्योंकि आइसोल्यूसीन और थ्रियोनीन दोनों में एक से अधिक किरेल केंद्र होते हैं।
• एस्पार्टिक अम्ल (3.9) की पार्श्व शृंखला pKa, ग्लूटामिक अम्ल  (4.1) की पार्श्व शृंखला pKa से कम है, जिसका अर्थ है कि एस्पार्टिक अम्ल, ग्लूटामिक अम्ल की तुलना में अधिक अम्लीय है।
• प्रोलीन का Ψ द्वितल कोण, Φ द्वितल कोण की तुलना में अधिक प्रतिबंधित होता है, क्योंकि प्रोलीन की पार्श्व श्रृंखला की संरचना चक्रीय होती है, जो अनुमत संरूपणों की सीमा को सीमित कर देती है।

इसलिए, सही उत्तर विकल्प 2 है।

सही उत्तर चौड़ा और उथला लघु ​ खांच है।

व्याख्या:

• DNA का A-रूप एक दक्षिणावर्ती दोहरी कुंडली संरचना है। यह B-रूप की तुलना में अधिक संकुचित संरचना होने की विशेषता है।
• यह आमतौर पर निर्जलित स्थितियों में या RNA-DNA संकरों में पाया जाता है।

A-रूप DNA की संरचना के परिणामस्वरूप:

• लघु  खांच: A-रूप में, लघु खांच चौड़ी और उथली होती है। इसका अर्थ है कि लघु खांच की चौड़ाई B-रूप की तुलना में अधिक है, और गहराई कम स्पष्ट है। यह पहुंच प्रोटीन बंधन और पहचान को प्रभावित कर सकती है।
• प्रमुख खांच: A-रूप DNA में प्रमुख खांच गहरी और संकीर्ण होती है, जो लघु  खांच के विपरीत है। यह विशेषता इसे लघु  खांच की तुलना में बंधन प्रोटीन के लिए कम सुलभ बनाती है।

A-रूप DNA का कुंडली व्यास लगभग 2.6 नैनोमीटर होता है, जो B-रूप DNA (लगभग 2.0 नैनोमीटर) से बड़ा होता है।

A-रूप DNA में प्रति आधार युग्म का उदय लगभग 2.6 एंगस्ट्रॉम होता है, जबकि B-रूप DNA में 3.4 एंगस्ट्रॉम होता है। इसके परिणामस्वरूप A-रूप के लिए एक छोटा कुंडली पिच होता है।

Key Points 

• एक ऊर्जा पारक्रमित्र एक प्रकार की ऊर्जा को दूसरे प्रकार में बदलता है।
• उदाहरण के लिए, अधिकांश संवेदी तंत्रिकाओं के लिए संवेदी कोशिकाएँ ऊर्जा पारक्रमित्र के रूप में कार्य करती हैं, पर्यावरणीय उत्तेजना की ऊर्जा को एक जैविक झिल्ली में विद्युत विभव अंतर में परिवर्तन में बदल देती हैं।
• बैक्टीरियोरोडॉप्सिन (bR) एक जीवाणु की प्लाज्मा झिल्ली में एक अभिन्न प्रोटीन है।
• प्रकाश अवशोषण पर, bR झिल्ली के पार प्रोटॉन का परिवहन करता है, फोटॉन ऊर्जा को प्रोटॉन इलेक्ट्रोकेमिकल ढाल की ऊर्जा में परिवर्तित करता है।
• bR एक छोटा सा प्रोटीन है और यह सबसे सरल ज्ञात सक्रिय आयन पंप और जैविक प्रकाश ऊर्जा पारक्रमित्र है।
• इस प्रकार, ऊर्जा पारक्रमण अपने पर्यावरण के प्रति अधिकांश जैविक प्रणालियों की संवेदी प्रतिक्रिया का मौलिक भौतिक आधार है।

अवधारणा:

• DNA में, तीन अलग-अलग प्रकार के आबंधन होते हैं:
• हाइड्रोजन आबंध
• फॉस्फोडाइएस्टर आबंध और
• ग्लाइकोसाइड आबंध
• हाइड्रोजन आबंध नाइट्रोजन क्षारों के बीच उपस्थित होते हैं, फॉस्फोडाइएस्टर आबंध न्यूक्लियोटाइड के बीच उपस्थित होते हैं, और ग्लाइकोसाइड बंध पेंटोज शर्करा अणुओं और नाइट्रोजन क्षारों के बीच उपस्थित होते हैं।

व्याख्या:

• न्यूक्लियोटाइड संरचना अमीनो अम्ल की तुलना में अधिक जटिल होती है क्योंकि इसमें तीन घटक होते हैं।
• लेकिन अमीनो अम्ल के विपरीत, ये तीन घटक मात्र अलग-अलग परमाणु या कार्यात्मक समूह नहीं हैं, बल्कि तीन अलग-अलग अणु हैं जिनका उपयोग न्यूक्लियोटाइड बनाने के लिए किया जाता है: एक फॉस्फेट, एक शर्करा और एक नाइट्रोजन क्षार।
• अमीनो अम्ल के अनुरूप, शर्करा और फॉस्फेट को 'मूल' माना जा सकता है, क्षार को 'R समूह' माना जा सकता है, क्योंकि शर्करा और फॉस्फेट (एक DNA के लिए और एक RNA के लिए) की संरचना में कोई अंतर नहीं होता है, लेकिन 5 क्षार हैं जो न्यूक्लियोटाइड बनाते हैं जिनका उपयोग DNA या RNA बनाने में किया जाता है।
• अल्फा कार्बन को अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों से जोड़ने वाले दो आबंधों के घूर्णन के विपरीत, DNA में एक न्यूक्लियोटाइड लगभग सात अलग-अलग आबंधों के घूर्णन से प्रभावित होता है, जिनमें से छः स्वतंत्र रूप से घूर्णन करते हैं।
• आबंध 4 का सीमित घूर्णन शर्करा वलय 'पकर' उत्पन्न करता है, जिसमें पाँच-सदस्यीय वलय में से एक परमाणु अन्य चार द्वारा वर्णित तल से बाहर होता है।

इस प्रकार, सही उत्तर विकल्प 4 है।

सही उत्तर विकल्प 4 अर्थात प्रोटीन का उनके त्रि-आयामी संरचनाओं में तह गैर-सहसंयोजक अंतःक्रियाओं से प्रभावित होता है, जिसमें हाइड्रोजन बंधन, आयनिक बंधन, वान्डर वाल्स बल और जल विरोधी अंतःक्रियाएँ शामिल हैं।

अवधारणा:-

प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड मौलिक जैव अणु हैं जो लगभग सभी जैविक प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। उनके विशिष्ट कार्य उनके अद्वितीय, त्रि-आयामी संरचनाओं को अपनाने की क्षमता पर निर्भर करते हैं। इन संरचनाओं का निर्माण और स्थिरता विभिन्न आण्विक अंतःक्रियाओं और सिद्धांतों द्वारा नियंत्रित होती है:

प्रोटीन:
वलन प्रक्रिया: प्रोटीन एमिनो एसिड की रैखिक श्रृंखलाओं (प्राथमिक संरचना) से बने होते हैं जो अद्वितीय त्रि-आयामी आकृतियों (तृतीयक संरचना) में मुड़ते हैं। यह तह प्रक्रिया एमिनो एसिड के अनुक्रम द्वारा निर्देशित होती है और प्रोटीन के जैविक कार्य के लिए महत्वपूर्ण है।
अंतःक्रियाओं के प्रकार:
प्रोटीन का त्रि-आयामी तह गैर-सहसंयोजक अंतःक्रियाओं द्वारा मध्यस्थ किया जाता है, जैसा कि विकल्प D में सही ढंग से उल्लेख किया गया है। इनमें शामिल हैं:

• हाइड्रोजन बंधन: अल्फा-हेलिक्स और बीटा-शीट को स्थिर करने के लिए महत्वपूर्ण।
• आयनिक बंधन: सकारात्मक और नकारात्मक रूप से आवेशित साइड चेन के बीच।
• वान्डर वाल्स बल: सभी परमाणुओं के बीच कमजोर आकर्षण जब वे निकटता में होते हैं।
• जल विरोधी अंतःक्रियाएँ: गैर-ध्रुवीय साइड चेन को जल से दूर दफनाने के लिए प्रेरित करते हैं, वलन प्रक्रिया को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित करते हैं।

न्यूक्लिक एसिड:
न्यूक्लिक एसिड, जिसमें डीएनए और आरएनए शामिल हैं, में जटिल संरचनाएँ भी होती हैं जो आनुवंशिक जानकारी के भंडारण और स्थानांतरण में उनके कार्य के लिए महत्वपूर्ण हैं।

संरचना और कार्य:

• द्वितीयक संरचना: विकल्प B के विपरीत, न्यूक्लिक एसिड में अच्छी तरह से परिभाषित द्वितीयक संरचनाएँ होती हैं। डीएनए आमतौर पर एक डबल हेलिक्स बनाता है, जहाँ दो स्ट्रैंड बेस जोड़ों के बीच हाइड्रोजन बंधन द्वारा एक साथ रखे जाते हैं। आरएनए, एकल-सूत्रीय होने के कारण, कोशिका में अपनी विभिन्न भूमिकाओं के लिए आवश्यक हेयरपिन, स्टेम, लूप और उभार शामिल जटिल संरचनाओं को बनाने के लिए खुद पर वापस मुड़ सकता है।
• विकल्प C गलत तरीके से प्रोटीन-विशिष्ट संरचनात्मक शब्दों (अल्फा-हेलिक्स और बीटा-शीट) को न्यूक्लिक एसिड को असाइन करता है। जबकि न्यूक्लिक एसिड अल्फा-हेलिक्स या बीटा-शीट नहीं बनाते हैं, वे अन्य प्रकार की द्वितीयक संरचनाएँ बनाते हैं जैसे कि डबल हेलिक्स और आरएनए में विभिन्न लूप और स्टेम संरचनाएँ, उनकी कार्यक्षमता में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।

व्याख्या:

• A गलत है क्योंकि जबकि यह सच है कि प्रोटीन अपने प्राथमिक अनुक्रमों द्वारा संचालित स्वतः ही अपनी मूल संरचनाओं में मुड़ते हैं, यह प्रक्रिया वास्तव में आसपास के पर्यावरणीय परिस्थितियों से प्रभावित होती है और कभी-कभी सही तह के लिए आण्विक चैपरोन की आवश्यकता होती है।
• B गलत है क्योंकि न्यूक्लिक एसिड, जैसे डीएनए और आरएनए, में अच्छी तरह से परिभाषित द्वितीयक संरचनाएँ होती हैं (जैसे, डीएनए के लिए डबल हेलिक्स, आरएनए के लिए हेयरपिन और स्टेम) जो उनके कार्य के लिए महत्वपूर्ण हैं। ये संरचनाएँ प्रतिकृति, प्रतिलेखन और अनुवाद जैसे कोशिकीय कार्यों में बड़े पैमाने पर भाग लेती हैं।
• C गलत है क्योंकि अल्फा-हेलिक्स और बीटा-शीट प्रोटीन के द्वितीयक संरचनात्मक तत्व हैं, न्यूक्लिक एसिड के नहीं। न्यूक्लिक एसिड में अन्य प्रकार की संरचनाएँ होती हैं, जैसे कि डबल हेलिक्स और आरएनए में विभिन्न लूप और स्टेम संरचनाएँ।
• D सही है क्योंकि प्रोटीन का उनके कार्यात्मक त्रि-आयामी आकृतियों में तह मुख्य रूप से गैर-सहसंयोजक अंतःक्रियाओं द्वारा नियंत्रित होता है, जो प्रोटीन की स्थिरता और कार्य के लिए मौलिक हैं। ये अंतःक्रियाएँ न्यूक्लिक एसिड की संरचना और कार्य में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाती हैं।

निष्कर्ष:

• संक्षेप में, प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड का सटीक वलन
  और संरचना, जटिल अंतःआणविक अंतःक्रियाओं द्वारा नियंत्रित, उनके जैविक कार्यों के लिए मौलिक हैं।
• विकल्प D प्रोटीन तह के एक महत्वपूर्ण पहलू का सही वर्णन करता है, जिससे यह सही विकल्प बन जाता है। इन सिद्धांतों को समझना ​​आण्विक जीव विज्ञान, एंजाइम विज्ञान, आनुवंशिक विनिमयन और संभावित चिकित्सीय अनुप्रयोगों में अंतर्दृष्टि के लिए आवश्यक है।

सही उत्तर विकल्प 4 अर्थातरामाचंद्रन प्लॉट के निषिद्ध क्षेत्र कोण संयोजनों के परिणामस्वरूप होते हैं जहां एक अमीनो एसिड का कार्बोनिल ऑक्सीजन आसन्न अवशेष के β-कार्बन (जहां मौजूद हो) के साथ स्थानिक रूप से टकराएगा।

अवधारणा:

• पेप्टाइड बंधन एमाइड लिंकेज है जो तब बनता है जब एक अमीनो एसिड के α-अमीनो एसिड का असंबद्ध इलेक्ट्रॉन युग्म दूसरे अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल कार्बन पर हमला करता है।
• यह एक न्यूक्लियोफिलिक एसाइल प्रतिस्थापन प्रतिक्रिया है, जहां उप-उत्पाद के रूप में पानी का एक अणु निकलता है।
• पेप्टाइड बंधन में 40% आंशिक दोहरा बंधन वर्ण होता है जिसके कारण 6-परमाणु अणु कठोर समतलीय विन्यास में होते हैं और पेप्टाइड बंधन का घुमाव प्रतिबंधित होता है।
• पेप्टाइड बंधन के घुमाव के कोण को ω द्वारा दिया जाता है और इसका मान आमतौर पर 180°(ट्रांस) होता है और कभी-कभी इसका मान \(\psi\) = 0° होता है।

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• हालांकि \(\ N - C\alpha\) और \(C\alpha - C\) बंधनों के साथ घुमाव की अनुमति है।
• \(\ N - C\alpha\) के साथ घुमाव को ϕ कहा जाता है जबकि \(C\alpha - C\) के साथ घुमाव को \(\psi\) कहा जाता है।
• \(\psi\) और ϕ का मान +180° से -180° तक हो सकता है, लेकिन पॉलीपेप्टाइड की बैकबोन में परमाणुओं और अमीनो एसिड के साइड चेन के बीच स्टेरिक बाधा के कारण अधिकांश मान निषिद्ध हैं।
• G. N. Ramachandran, सबसे पहले अनुमत मानों का निर्धारण करने वाले थे और यह अनुमत मान ϕ- \(\psi\) विमान में इंगित किया गया है और इसे रामाचंद्रन कहा जाता है

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• रामाचंद्रन प्लॉट में, सफेद क्षेत्र सख्ती से निषिद्ध संवहन के क्षेत्र से मेल खाता है, यह क्षेत्र ग्लाइसिन को छोड़कर अमीनो एसिड के लिए सख्ती से निषिद्ध है।
• गहरा क्षेत्र उन क्षेत्रों से मेल खाता है जहां कोई स्टेरिक हस्तक्षेप नहीं है, इसलिए यह अनुमत क्षेत्र है।
• रेखाचित्रित क्षेत्र वैन डेर वाल्स दूरी की बाहरी सीमा वाले संवहन से मेल खाता है, अर्थात, यह परमाणुओं को एक साथ आने की अनुमति देता है।
• रामाचंद्रन सिद्धांत कहता है कि सबसे संभावित पुष्टिकरण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं में अल्फा हेलिक्स, बीटा स्ट्रैंड और टर्न हैं क्योंकि अधिकांश अन्य संवहन परमाणुओं के बीच स्टेरिक टकराव के कारण असंभव हैं।

व्याख्या:

A.रामाचंद्रन प्लॉट में घनी आबादी वाले क्षेत्र केवल ग्लाइसिन के लिए अनुमत संवहन को इंगित करते हैं।

• जबकि ग्लाइसिन, अपनी छोटी साइड चेन (एक हाइड्रोजन परमाणु) के कारण अधिक लचीलापन दिखाता है और इस प्रकार अनुमत ϕ और ψ कोणों की अधिक व्यापक श्रेणी दिखाता है, जिसका अर्थ है कि रामाचंद्रन प्लॉट पर घनी आबादी वाले क्षेत्र हैं, ये क्षेत्र केवल ग्लाइसिन के लिए विशिष्ट नहीं हैं।
• अन्य अमीनो एसिड भी इन क्षेत्रों में योगदान करते हैं, हालांकि बड़े साइड चेन से स्टेरिक बाधा के कारण अधिक प्रतिबंधित संवहन स्थान के साथ।
• मुख्य बात यह है कि ग्लाइसिन की उपस्थिति द्विदिश कोणों के व्यापक अन्वेषण की अनुमति देती है, लेकिन यह अनुमत क्षेत्रों में एकमात्र योगदानकर्ता नहीं है।

B.β-स्ट्रैंड आमतौर पर सकारात्मक ϕ और नकारात्मक ψ चतुर्थांश में पाए जाते हैं।

• β-स्ट्रैंड मुख्य रूप से नकारात्मक ϕ और सकारात्मक ψ मानों वाले चतुर्थांश में रहते हैं।
• यह संवहन उनकी विस्तारित संरचना और हाइड्रोजन बंधन पैटर्न के लिए उपयुक्त संरेखण को दर्शाता है जो β-शीट संरचना को स्थिर करता है।
• ϕ (फाई) और ψ (प्साई) कोणों की सीमा β-स्ट्रैंड में पेप्टाइड बैकबोन के समतलीय, विस्तारित विन्यास की सुविधा प्रदान करती है, जो समानांतर या विपरीत अभिविन्यास में अन्य स्ट्रैंड के साथ हाइड्रोजन बंधन बनाने के लिए इष्टतम है।

β-स्ट्रैंड के लिए विशिष्ट कोण आमतौर पर इस सीमा के भीतर आते हैं:

• ϕ (फाई) कोण लगभग -120° से -139°
• ψ (प्साई) कोण लगभग +120° से +135°

C.बाएं हाथ के α-हेलिक्स संवहन दाएं हाथ के α-हेलिक्स संवहन की तुलना में अधिक पसंद किए जाते हैं।

• यह कथन गलत है; दाएं हाथ का α-हेलिक्स वास्तव में प्रकृति में बाएं हाथ के α-हेलिक्स की तुलना में अधिक सामान्य और पसंद किया जाता है।
• इस वरीयता के कारण साइड चेन और बैकबोन परमाणुओं के बीच कम स्टेरिक टकराव शामिल हैं, जो अधिक ऊर्जावान रूप से अनुकूल और स्थिर संरचना की अनुमति देता है।
• दाएं हाथ के α-हेलिक्स की संरचना बैकबोन के भीतर हाइड्रोजन बंधन को भी अनुकूलित करती है, जो उनके अधिमान्य गठन में योगदान करती है।

D.रामाचंद्रन प्लॉट के निषिद्ध क्षेत्र कोण संयोजनों के परिणामस्वरूप होते हैं जहां स्टेरिक टकराव होते हैं।

• यह कथन रामाचंद्रन प्लॉट पर निषिद्ध क्षेत्रों के पीछे के सिद्धांत को बताता है।
• ये क्षेत्र ϕ और ψ कोणों के संयोजनों का प्रतिनिधित्व करते हैं जो पेप्टाइड श्रृंखला के भीतर परमाणु समूहों के बीच स्टेरिक टकराव का कारण बनेंगे।
• अधिकांश अमीनो एसिड के लिए, ये टकराव एक अवशेष के कार्बोनिल ऑक्सीजन और आसन्न अवशेष के β-कार्बन (ग्लाइसिन को छोड़कर, जिसमें β-कार्बन के बजाय हाइड्रोजन होता है) के बीच होंगे।
• इस तरह के टकराव उन ϕ और ψ कोण संयोजनों को अपनाने के लिए शारीरिक रूप से असंभव बनाते हैं, उन्हें संवहन स्थान में निषिद्ध के रूप में चिह्नित करते हैं।
• प्रोटीन स्टीरियोकेमिस्ट्री की इस मौलिक समझ रामाचंद्रन प्लॉट की सही व्याख्या के लिए महत्वपूर्ण है।

निष्कर्ष: इसलिए, सही उत्तर विकल्प 4 है

अवधारणा:

• प्रोटीन के निर्माण खंड को अमीनो अम्ल कहा जाता है, और ये सभी एक समान संरचना साझा करते हैं जिसमें एक अमीनो समूह (-NH₂), एक कार्बोक्सिल समूह (-COOH), एक हाइड्रोजन परमाणु (H), और एक पार्श्व शृंखला (R समूह) होती है। हालांकि अमीनो अम्ल के आधार पर इनकी सटीक संरचना बदलती रहती है।
• महत्वपूर्ण संरचनात्मक पैरामीटर जो प्रोटीन में अमीनो अम्ल के आधार की संरचना को चिह्नित करते हैं उनमें फाई (ϕ) और साई (ψ) कोण शामिल हैं।
• अल्फा कार्बन और अमीनो समूह के बीच के कोण को फाई कोण के रूप में जाना जाता है, जबकि अल्फा कार्बन और कार्बोक्सिल समूह के बीच के कोण को साई कोण के रूप में जाना जाता है।
• अमीनो अम्ल के आधार का उन्मुखीकरण और, प्रोटीन की सामान्य संरचना फाई और साई कोणों के मूल्यों द्वारा निर्धारित की जाती है।
• प्रोलीन नामक एक असामान्य अमीनो अम्ल में एक गोलाकार पार्श्व शृंखला होती है जिसे पाइरोलीडिन वलय कहा जाता है।
• वलय संरचना पेप्टाइड आधार की संरचना, विशेष रूप से फाई कोण पर भारी संरचनात्मक प्रतिबंध लगाती है।
• प्रोलीन के पेप्टाइड आबंध की घूर्णन की क्षमता कठोर पाइरोलीडिन वलय द्वारा सीमित होती है, जिसके परिणामस्वरूप अन्य अमीनो अम्ल की अपेक्षा एक छोटा फाई कोण बनता है।
• विशिष्ट प्रोटीन संरचनाओं का स्थिरीकरण, जैसे कि प्रोटीन के कुंडलित क्षेत्र, इसके संरूपीय प्रतिबंध पर निर्भर करते हैं।
• इसलिए, प्रोलीन के संरचनात्मक और संरूपीय गुण प्रोटीन के संरूपण को समझने के लिए आवश्यक हैं तथा यह उनकी संरचना उनके जैविक कार्य से कैसे संबंधित है के लिए आवश्यक हैं।

Important Points

• प्रोलीन नामक एक असामान्य अमीनो अम्ल का पार्श्व शृंखला में एक पाइरोलीडिन लूप होता है।
• अमीनो अम्ल की वलय संरचना संरचनात्मक कठोरता की एक महत्वपूर्ण मात्रा है, और प्रोलीन को प्रोटीन में विभिन्न संरूपीय अवस्थाओं को ग्रहण करने के लिए जाना जाता है।
• अमीनो अम्ल आधार के नाइट्रोजन परमाणु और एमिनो अम्ल के अल्फा कार्बन परमाणु द्वारा गठित कोण, जिसे फाई (ϕ) कोण के रूप में जाना जाता है, प्रोलीन की वल्य संरचना के परिणाम के रूप में व्यवरूद्ध है।
• अमीनो अम्ल नाइट्रोजन और अल्फा कार्बन परमाणु के बीच पेप्टाइड आबंध के स्पिन को प्रतिबंधित करके, प्रोलीन पाइरोलीडिन वलय फाई कोण को सीमित करता है।
• परिणामस्वरूप प्रोलीन का फाई कोण अन्य अमीनो अम्ल की तुलना में बहुत अधिक सीमित होता है, जो आमतौर पर -75 और -145 डिग्री के बीच होता है।
• प्रोलीन का साई (ψ) कोण भी व्यवरूद्ध है, हालांकि यह फाई कोण से कम है।
• परिणामी अमीनो अम्ल में इस संरचनात्मक प्रतिबंध का अभाव होता है और प्रोलीन के पाइरोलीडिन वलय का रैखिक रूप में परिवर्तन होता है तो फाई कोण विश्रांत होता है।
• रैखिककृत प्रोलीन एनालॉग की लचीली पार्श्व शृंखला विभिन्न प्रकार का संरूपण ग्रहण कर सकती है, जिससे प्रोलीन की तुलना में अधिक लेक्स फाई कोण सक्षम हो जाता है।
• अतः, रैखिककृत प्रोलीन एनालॉग का फाई कोण कम व्यवरूद्ध है, और सही उत्तर (3) प्रोलीन की अपेक्षा विश्रांत ϕ​ है।

Additional Information

• यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि पाइरोलीडिन वलय को एक रैखिक प्रारूप में लघूकृत करने से ϕ कोण विश्रांत होता है, तथा यह ψ कोण को प्रभावित नहीं करता है, जो अमीनो अम्ल के आधार के संरूपण के कारण कुछ हद तक व्यवरूद्ध रहता है।